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生命医科学研究科のMoniruzzaman Mohammadさんの研究が「Biochem. Biophys. Res. Commun」に掲載されました。

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'18年6月1日 更新
アルツハイマー病(AD)の原因物質アミロイドβ(Aβ)は、前駆体タンパク質断片(C99)がタンパク質分解酵素γセクレターゼによって切断されて作られます。このため、γセクレターゼは創薬の標的分子として、単粒子解析やX線結晶解析などの構造解析が盛んに行われています。しかし、γセクレターゼは糖鎖付加を受けるにもかかわらず、糖鎖による酵素活性の変化や構造解析への影響は理解されていませんでした。

生命医科学研究科医生命システム専攻の院生Moniruzzaman Mohammadさんは、生命医科学研究科准教授 舟本 聡氏らとともに、糖鎖欠損変異細胞を利用して、γセクレターゼ活性等に関して糖鎖修飾の影響を検討しました。その結果、糖鎖欠損変異細胞では野生型と比較してγセクレターゼ量に変化が見られないが、酵素活性が低下していることが分かりました。
これらの結果は、γセクレターゼの糖鎖が酵素活性や基質選択に関与していることを示唆しています。

この研究成果は、5月25日に米国科学雑誌「Biochem. Biophys. Res. Commun.」速報版に発表されました。論文タイトル「Glycosylation status of nicastrin influences catalytic activity and substrate preference of γ-secretase」。この研究は、科学研究費補助金(代表、舟本 聡)、AMED認知症研究開発事業(代表、角田伸人)などの支援を受けて行われました。
賞状を持つモニルザマンさん
アルツハイマー病(AD)の原因物質アミロイドβ(Aβ)は、前駆体タンパク質断片(C99)がタンパク質分解酵素γセクレターゼによって切断されて作られます。このため、γセクレターゼは創薬の標的分子として、単粒子解析やX線結晶解析などの構造解析が盛んに行われています。しかし、γセクレターゼは糖鎖付加を受けるにもかかわらず、糖鎖による酵素活性の変化や構造解析への影響は理解されていませんでした。

生命医科学研究科医生命システム専攻の院生Moniruzzaman Mohammadさんは、生命医科学研究科准教授 舟本 聡氏らとともに、糖鎖欠損変異細胞を利用して、γセクレターゼ活性等に関して糖鎖修飾の影響を検討しました。その結果、糖鎖欠損変異細胞では野生型と比較してγセクレターゼ量に変化が見られないが、酵素活性が低下していることが分かりました。
これらの結果は、γセクレターゼの糖鎖が酵素活性や基質選択に関与していることを示唆しています。

この研究成果は、5月25日に米国科学雑誌「Biochem. Biophys. Res. Commun.」速報版に発表されました。論文タイトル「Glycosylation status of nicastrin influences catalytic activity and substrate preference of γ-secretase」。この研究は、科学研究費補助金(代表、舟本 聡)、AMED認知症研究開発事業(代表、角田伸人)などの支援を受けて行われました。
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